Denaturierung von Proteinen Faktoren, die es verursachen und Konsequenzen

Die Denaturierung von Proteinen es besteht im Verlust der dreidimensionalen Struktur durch verschiedene Umweltfaktoren wie Temperatur, pH oder bestimmte chemische Mittel. Der Verlust der Struktur führt zum Verlust der biologischen Funktion, die mit diesem Protein verbunden ist, sei es unter anderem enzymatisch, strukturell, Transporter.

Die Struktur des Proteins ist sehr empfindlich gegenüber Veränderungen. Die Destabilisierung einer einzelnen Brücke aus essentiellem Wasserstoff kann das Protein denaturieren. In gleicher Weise gibt es Wechselwirkungen, die nicht unbedingt notwendig sind, um die Proteinfunktion zu erfüllen, und im Falle einer Destabilisierung hat dies keine Auswirkungen auf die Funktion.

Index

• 1 Struktur von Proteinen
  • 1.1 Primärstruktur
  • 1.2 Sekundärstruktur
  • 1.3 Tertiärstruktur
  • 1.4 Quaternäre Struktur
• 2 Faktoren, die Denaturierung verursachen
  • 2,1 pH
  • 2.2 Temperatur
  • 2.3 Chemische Substanzen
  • 2.4 Reduktionsmittel
• 3 Konsequenzen
  • 3.1 Renaturierung
• 4 Chaperon-Proteine
• 5 Referenzen

Struktur von Proteinen

Um die Prozesse der Proteindenaturierung zu verstehen, müssen wir wissen, wie Proteine ​​organisiert sind. Diese präsentieren primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Struktur.

Primärstruktur

Es ist die Aminosäuresequenz, aus der das Protein besteht. Aminosäuren sind die grundlegenden Bausteine ​​dieser Biomoleküle und es gibt 20 verschiedene Typen mit jeweils besonderen physikalischen und chemischen Eigenschaften. Sie sind über eine Peptidbindung miteinander verbunden.

Sekundärstruktur

In dieser Struktur beginnt diese lineare Kette von Aminosäuren durch Wasserstoffbindungen zu falten. Es gibt zwei grundlegende Sekundärstrukturen: die Helix α, spiralförmig; und das gefaltete Blatt β, wenn zwei lineare Ketten parallel ausgerichtet sind.

Tertiärstruktur

Umfasst andere Arten von Kräften, die zu einer spezifischen Faltung der dreidimensionalen Form führen.

Die R-Ketten der Aminosäurereste, die die Struktur des Proteins bilden, können Disulfidbrücken bilden und die hydrophoben Teile der Proteine ​​sind im Inneren gruppiert, während die hydrophilen Teile dem Wasser zugewandt sind. Die Van-der-Waals-Kräfte wirken als Stabilisator der beschriebenen Wechselwirkungen.

Quartäre Struktur

Es besteht aus Aggregaten von Proteineinheiten.

Wenn ein Protein denaturiert wird, verliert es die quaternäre, tertiäre und sekundäre Struktur, während die primäre intakt bleibt. Proteine, die reich an Disulfidbindungen sind (Tertiärstruktur), bieten eine größere Resistenz gegenüber Denaturierung.

Faktoren, die Denaturierung verursachen

Jeder Faktor, der die nicht-kovalenten Bindungen destabilisiert, die für die Aufrechterhaltung der nativen Struktur des Proteins verantwortlich sind, kann seine Denaturierung hervorrufen. Unter den wichtigsten können wir erwähnen:

pH

Bei sehr extremen pH-Werten, entweder sauren oder basischen Medien, kann das Protein seine dreidimensionale Konfiguration verlieren. Der Überschuss an H-Ionen⁺ und OH^- in der Mitte destabilisiert es die Wechselwirkungen des Proteins.

Diese Änderung des Ionenmusters erzeugt eine Denaturierung. Die Denaturierung durch pH kann in einigen Fällen reversibel und in anderen irreversibel sein.

Temperatur

Die thermische Denaturierung tritt auf, wenn die Temperatur ansteigt. In Organismen, die unter durchschnittlichen Umweltbedingungen leben, beginnen Proteine ​​bei Temperaturen über 40 ° C zu destabilisieren. Natürlich können die Proteine ​​thermophiler Organismen diesen Temperaturbereichen widerstehen.

Temperaturerhöhungen führen zu erhöhten Molekülbewegungen, die Wasserstoffbrückenbindungen und andere nichtkovalente Bindungen beeinflussen, was zum Verlust der Tertiärstruktur führt.

Diese Temperaturerhöhungen führen zu einer Abnahme der Reaktionsgeschwindigkeit, wenn wir von Enzymen sprechen.

Chemische Substanzen

Polare Substanzen wie Harnstoff in hohen Konzentrationen beeinflussen Wasserstoffbrückenbindungen. Ebenso können unpolare Substanzen ähnliche Konsequenzen haben.

Detergenzien können auch die Proteinstruktur destabilisieren; es ist jedoch kein aggressiver Prozess und sie sind meist reversibel.

Reduktionsmittel

Β-Mercaptoethanol (HOCH2CH2SH) ist ein chemischer Wirkstoff, der häufig im Labor zur Denaturierung von Proteinen eingesetzt wird. Es ist verantwortlich für die Verringerung der Disulfidbrücken zwischen den Aminosäureresten. Es kann die tertiäre oder quaternäre Struktur des Proteins destabilisieren.

Ein anderes Reduktionsmittel mit ähnlichen Funktionen ist Dithiothreitol (DTT). Andere Faktoren, die zum Verlust der nativen Struktur in Proteinen beitragen, sind außerdem Schwermetalle in hohen Konzentrationen und ultraviolette Strahlung.

Konsequenzen

Wenn eine Denaturierung auftritt, verliert das Protein seine Funktion. Proteine ​​arbeiten optimal, wenn sie in ihrem ursprünglichen Zustand sind.

Der Funktionsverlust ist nicht immer mit einem Denaturierungsprozess verbunden.Eine kleine Veränderung der Proteinstruktur kann zum Verlust der Funktion führen, ohne die gesamte dreidimensionale Struktur zu destabilisieren.

Der Prozess kann irreversibel sein oder auch nicht. Wenn die Bedingungen im Labor umgekehrt sind, kann das Protein in seine ursprüngliche Konfiguration zurückkehren.

Renaturierung

Eines der bekanntesten und aussagekräftigsten Experimente zur Renaturierung wurde in Ribonuklease A nachgewiesen.

Wenn die Forscher denaturierende Agenzien wie Harnstoff oder β-Mercaptoethanol hinzufügten, wurde das Protein denaturiert. Wenn diese Mittel entfernt wurden, kehrte das Protein in seine native Konformation zurück und konnte seine Funktion mit einer Effizienz von 100% ausführen.

Eine der wichtigsten Schlussfolgerungen dieser Forschung war, experimentell zu zeigen, dass die dreidimensionale Konformation des Proteins durch seine Primärstruktur gegeben ist.

In einigen Fällen ist der Denaturierungsprozess vollständig irreversibel. Zum Beispiel, wenn wir ein Ei kochen, wenden wir Hitze auf die Proteine ​​an (die wichtigste ist Albumin), die es bilden, die weiße nimmt eine feste und weißliche Erscheinung an. Intuitiv können wir folgern, dass, selbst wenn wir es abkühlen, es nicht zu seiner ursprünglichen Form zurückkehren wird.

In den meisten Fällen geht der Denaturierungsprozess mit einem Verlust der Löslichkeit einher. Es reduziert auch die Viskosität, die Geschwindigkeit der Diffusion und kristallisiert leichter.

Chaperon-Proteine

Chaperon-Proteine ​​oder Chaperonine sind dafür verantwortlich, die Denaturierung anderer Proteine ​​zu verhindern. Sie unterdrücken auch bestimmte Wechselwirkungen, die zwischen den Proteinen nicht angemessen sind, um eine korrekte Faltung derselben zu gewährleisten.

Wenn die Temperatur des Mediums ansteigt, erhöhen diese Proteine ​​ihre Konzentration und wirken, indem sie die Denaturierung anderer Proteine ​​verhindern. Aus diesem Grund werden sie auch als "Hitzeschockproteine" oder HSP für ihr Akronym in englischer Sprache bezeichnet (Hitzeschock-Proteine).

Chaperonine sind analog zu einem Käfig oder einem Lauf, der das Protein von Interesse im Inneren schützt.

Diese Proteine, die auf Situationen mit zellulärem Stress reagieren, wurden in verschiedenen Gruppen von lebenden Organismen beschrieben und sind hoch konserviert. Es gibt verschiedene Arten von Chaperoninen, die nach ihrem Molekulargewicht klassifiziert werden.

Referenzen

1. Campbell, N.A., und Reece, J. B. (2007). Biologie. Ed. Panamericana Medizin.
2. Devlin, T. M. (2004). Biochemie: Lehrbuch mit klinischen Anwendungen. Ich habe es umgekehrt.
3. Koolman, J. & Röhm, K. H. (2005). Biochemie: Text und Atlas. Ed. Panamericana Medizin.
4. Melo, V., Ruiz, V.M., und Cuamatzi, O. (2007). Biochemie von Stoffwechselprozessen. Reverte
5. Pacheco, D. & Leal, D. P. (2004). Medizinische Biochemie. Redaktionell Limusa.
6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A. & Tapia, R. (1988). Biochemie. Redaktionell Limusa.
7. Sadava, D. & Purves, W. H. (2009). Leben: Die Wissenschaft der Biologie. Ed. Panamericana Medizin.
8. Tortora, G.J., Funke, B.R., und Case, C.L. (2007). Einführung in die Mikrobiologie. Ed. Panamericana Medizin.
9. Voet, D., Voet, J.G., und Pratt, C. W. (2007). Grundlagen der Biochemie. Ed. Panamericana Medizin.