Holoenzym Eigenschaften, Funktionen und Beispiele



Eins Holoenzym ist ein Enzym, das von einem Protein-Teil namens Apoenzym in Kombination mit einem Nicht-Protein-Molekül namens Cofaktor gebildet wird. Weder das Apoenzym noch der Cofaktor sind aktiv, wenn sie getrennt sind; das heißt, um funktionieren zu können, müssen sie gekoppelt sein.

Somit sind die Holoenzyme die kombinierten Enzyme und folglich sind sie katalytisch aktiv. Enzyme sind eine Art von Biomolekülen, deren Funktion hauptsächlich darin besteht, die Geschwindigkeit von Zellreaktionen zu erhöhen. Einige Enzyme benötigen die Hilfe anderer Moleküle, Cofaktoren genannt.

Apoenzym + Cofaktor = Holoenzym

Die Cofaktoren werden durch die Apoenzyme ergänzt und bilden ein aktives Holoenzym, das die Katalyse durchführt. Diejenigen Enzyme, die einen bestimmten Cofaktor benötigen, sind als konjugierte Enzyme bekannt. Diese haben zwei Hauptkomponenten: den Cofaktor, der ein metallisches (anorganisches) Ion oder ein organisches Molekül sein kann; das Apoenzym, ein Proteinteil.

Index

  • 1 Eigenschaften
    • 1.1 Bestehend aus Apoenzymen und Cofaktoren
    • 1.2 Sie lassen eine Vielzahl von Cofaktoren zu
    • 1.3 Vorübergehende oder dauerhafte Vereinigung
  • 2 Funktion
  • 3 Beispiele für gebräuchliche Holoenzyme
    • 3.1 RNA-Polymerase
    • 3.2 DNA-Polymerase
    • 3.3 Carboanhydrase
    • 3.4 Hämoglobin
    • 3.5 Cytochromoxidase
    • 3.6 Pyruvatkinase
    • 3.7 Pyruvatcarboxylase
    • 3.8 Acetyl-CoA-Carboxylase
    • 3.9 Monoaminoxidase
    • 3.10 Lactatdehydrogenase
    • 3.11 Katalase
  • 4 Referenzen

Eigenschaften

Gebildet von Apoenzymen und Cofaktoren

Die Apoenzyme sind der Proteinteil des Komplexes, und die Cofaktoren können Ionen oder organische Moleküle sein.

Sie lassen eine Vielzahl von Cofaktoren zu

Es gibt verschiedene Arten von Cofaktoren, die helfen, die Holoenzyme zu bilden. Einige Beispiele sind häufige Coenzyme und Vitamine, zum Beispiel: Vitamin B, FAD, NAD +, Vitamin C und Coenzym A.

Einige Cofaktoren mit Metallionen, zum Beispiel: Kupfer, Eisen, Zink, Kalzium und Magnesium, unter anderem. Eine weitere Klasse von Cofaktoren sind die sogenannten prosthetischen Gruppen.

Temporäre oder permanente Vereinigung

Die Cofaktoren können mit unterschiedlicher Intensität mit den Apoenzymen verknüpft werden. In einigen Fällen ist die Gewerkschaft schwach und vorübergehend, während in anderen Fällen die Gewerkschaft so stark ist, dass sie dauerhaft ist.

In Fällen, in denen die Vereinigung vorübergehend ist, wenn der Cofaktor aus dem Holoenzym entfernt wird, wird er wieder zu einem Apoenzym und hört auf aktiv zu sein.

Funktion

Das Holoenzym ist ein Enzym, das bereit ist, seine katalytische Funktion auszuüben; das heißt, bestimmte chemische Reaktionen beschleunigen, die in verschiedenen Bereichen erzeugt werden.

Die Funktionen können abhängig von der spezifischen Wirkung des Holoenzyms variieren. Zu den wichtigsten gehört die DNA-Polymerase, deren Aufgabe es ist, sicherzustellen, dass die DNA korrekt kopiert wird.

Beispiele für gebräuchliche Holoenzyme

RNA-Polymerase

RNA-Polymerase ist ein Holoenzym, das die Synthesereaktion von RNA katalysiert. Dieses Holoenzym ist notwendig, um RNA-Stränge aus Matrizensträngen von DNA zu konstruieren, die während des Transkriptionsprozesses als Matrizen fungieren.

Seine Funktion besteht darin, Ribonucleotide am 3-Terminus eines wachsenden RNA-Moleküls hinzuzufügen. In Prokaryoten benötigt das RNA-Polymerase-Apoenzym einen Cofaktor, Sigma 70 genannt.

DNA-Polymerase

DNA-Polymerase ist auch ein Holoenzym, das die Polymerisationsreaktion von DNA katalysiert. Dieses Enzym spielt eine sehr wichtige Rolle für die Zellen, da es für die Replikation der genetischen Information verantwortlich ist.

Die DNA-Polymerase benötigt ein positiv geladenes Ion, normalerweise Magnesium, um ihre Funktion zu erfüllen.

Verschiedene Typen von DNA-Polymerase: DNA-Polymerase III Holoenzym a ist, die zwei Kern Enzyme (Pol III) hat, der sich aus jeder der drei Untereinheiten (α, ɛ und θ), eine Gleitklemme mit zwei beta-Untereinheiten und einen Komplex von Ladungsfixierung mit mehreren Untereinheiten (δ, τ, γ, ψ und χ).

Carboanhydrase

Carboanhydrase, auch Carbonatdehydratase genannt, gehört zu einer Familie von Holoenzymen, die die schnelle Umwandlung von Kohlendioxid (CO2) und Wasser (H2O) in Bicarbonat (H2CO3) und Protonen (H +) katalysieren.

Das Enzym benötigt ein Zinkion (Zn + 2) als Cofaktor, um seine Funktion zu erfüllen. Die durch Carboanhydrase katalysierte Reaktion ist reversibel, weshalb ihre Aktivität als wichtig angesehen wird, da sie dazu beiträgt, das Säure-Basen-Gleichgewicht zwischen Blut und Geweben aufrechtzuerhalten.

Hämoglobin

Hämoglobin ist ein sehr wichtiges Holoenzym für den Transport von Gasen in tierischen Geweben. Dieses Protein, das in den roten Blutkörperchen vorhanden ist, enthält Eisen (Fe + 2) und seine Funktion besteht darin, Sauerstoff von den Lungen in andere Bereiche des Körpers zu transportieren.

Die Molekülstruktur von Hämoglobin ist ein Tetramer, was bedeutet, dass es aus 4 Polypeptidketten oder -untereinheiten besteht.

Jede Untereinheit dieses Holoenzyms enthält eine Hämgruppe, und jede Hämgruppe enthält ein Eisenatom, das an die Sauerstoffmoleküle binden kann. Die Häm-Gruppe von Hämoglobin ist ihre prosthetische Gruppe, die für ihre katalytische Funktion notwendig ist.

Cytochromoxidase

Cytochromoxidase ist ein Enzym, das an den Energiegewinnungsprozessen teilnimmt, die in den Mitochondrien fast aller Lebewesen durchgeführt werden.

Es ist ein komplexes Holoenzym, das die Zusammenarbeit bestimmter Cofaktoren, Eisen- und Kupferionen, erfordert, um die Reaktion des Elektronentransfers und die Produktion von ATP katalysieren zu können.

Pyruvatkinase

Die Pyruvatkinase ist ein weiteres wichtiges Holoenzym für alle Zellen, da sie an einem der universellen Stoffwechselwege beteiligt ist: der Glykolyse.

Seine Funktion ist es, die Übertragung einer Phosphatgruppe von einem Moleküle genannt Phosphoenolpyruvat an eine andere Moleküle genannt Adenosindiphosphat unter Bildung von ATP und Pyruvat zu katalysieren.

Das Apoenzym erfordert Kalium (K ') - und Magnesium (Mg + 2) -Kationen als Cofaktoren, um das funktionelle Holoenzym zu bilden.

Pyruvatcarboxylase

Ein anderes wichtiges Beispiel ist die Pyruvatcarboxylase, ein Holoenzym, das den Transfer einer Carboxylgruppe in ein Pyruvatmolekül katalysiert. So wird Pyruvat in Oxalacetat umgewandelt, ein wichtiges Zwischenprodukt im Stoffwechsel.

Um funktionell aktiv zu sein, benötigt das Apoenzym der Pyruvatcarboxylase einen Cofaktor namens Biotin.

Acetyl-CoA-Carboxylase

Acetyl-CoA-Carboxylase ist ein Holoenzym, dessen Co-Faktor, wie der Name sagt, Coenzym A ist.

Wenn das Apoenzym und Coenzym A gekoppelt sind, ist katalytisch aktive Holoenzym für seine Funktion eine Carboxylgruppe zu übertragen A convert (Malonyl-CoA) Acetyl-CoA zu Malonyl-Coenzym.

Acetyl-CoA erfüllt wichtige Funktionen sowohl in Tierzellen als auch in Pflanzenzellen.

Monoaminoxidase

Dies ist ein wichtiges Holoenzym im menschlichen Nervensystem, dessen Funktion es ist, den Abbau bestimmter Neurotransmitter zu fördern.

Monoaminoxidase sein katalytisch aktiv ist, müssen Sie seinen Cofaktor kovalent binden, Flavin-Dinukleotid und Adenin (FAD).

Lactatdehydrogenase

Lactat-Dehydrogenase ist ein wichtiger Aspekt für alle lebenden, vor allem in energieintensiven Geweben, wie Herz, Gehirn, Leber, Skelettmuskel, Lunge, unter anderem Holoenzym.

Dieses Enzym erfordert die Anwesenheit von seinem Cofaktor, die Nicotinamidadenindinucleotid (NAD), die Reaktion der Umwandlung von Pyruvat zu Lactat katalysiert.

Katalase

Katalase ist ein wichtiges Holoenzym bei der Verhinderung von Zelltoxizität. Seine Funktion ist es, Wasserstoffperoxid, das Produkt des Zellstoffwechsels, in Sauerstoff und Wasser zu zersetzen.

Das Katalase-Apoenzym benötigt zwei aktivierende Cofaktoren: ein Mangan-Ion und eine HEMO-Gruppe, ähnlich wie Hämoglobin.

Referenzen

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., und Reddy, M. (2016). Vorläufige Studie über Serum-Lactat-Dehydrogenase (LDH) -Prognostischer Biomarker in der Karzinombrust. Zeitschrift für klinische und diagnostische Forschung, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., und Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur der Biotinyl-Domäne von Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase, bestimmt durch MAD-Phasing. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. Ausgabe). W. H. Freeman und Firma.
  4. Butt, A. A., Michaels, S. & Kissinger, P. (2002). Die Assoziation von Serum-Laktat-Dehydrogenase-Ebene mit ausgewählten opportunistischen Infektionen und HIV-Progression. Internationales Journal für Infektionskrankheiten, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion der Carboanhydrase im Blut. Natur, 137-38.
  6. Gaweska, H. & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturen und Mechanismen der Monoaminoxidase-Familie. Biomolekulare Konzepte, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. & Bamezai, R. N. K. (2010). Humane Pyruvatkinase M2: Ein multifunktionelles Protein. Protein-Wissenschaft, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. & Attwood, P. V. (2008). Struktur, Mechanismus und Regulation der Pyruvatcarboxylase. Biochemische Zeitschrift, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzyme der Pyruvatkinase. Biochemische Gesellschaftstransaktionen, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. und Martin, D. (2004). Biologie (7. Aufl.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur und Funktion von Carboanhydrasen. Biochemische Zeitschrift, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., und Healy, J. (2004). Monoaminoxidasen: Gewissheiten und Unsicherheiten. Aktuelle medizinische Chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. und Pratt, C. (2016). Grundlagen der Biochemie: Leben am Molekulare Ebene (5. Ausgabe). Wiley
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Ist höheres Laktat ein Indikator für Tumor-metastasiertes Risiko? Eine Pilot-MRS-Studie mit Hyperpolarisiertem 13C-Pyruvat. Akademische Radiologie, 21(2), 223-231.