Teilen Sie dies:
Immunglobuline Struktur, Typen und Funktionen
Die Immunglobuline sie sind Moleküle, die die B-Lymphozyten und Plasmazellen bilden, die mit der Abwehr des Organismus zusammenarbeiten. Sie bestehen aus einem zum Immunsystem gehörenden Glykoprotein-Biomolekül. Sie sind eines der häufigsten Proteine im Blutserum nach Albumin.
Antikörper sind ein anderer Name, den Immunglobuline erhalten, und sie werden aufgrund ihres Verhaltens bei der Elektrophorese des Blutserums, das sie enthält, als Globuline betrachtet. Das Immunglobulinmolekül kann einfach oder komplex sein, je nachdem, ob es als Monomer vorliegt oder polymerisiert ist.
Die gemeinsame Struktur von Immunglobulinen ähnelt dem Buchstaben "Y". Es gibt fünf Arten von Immunglobulinen, die im Organismus morphologische, funktionelle und räumliche Unterschiede aufweisen. Die strukturellen Unterschiede der Antikörper sind nicht in Form, sondern in ihrer Zusammensetzung; Jeder Typ hat ein bestimmtes Ziel.
Die Immunantwort, die durch Immunglobuline gefördert wird, ist sehr spezifisch und ein hoch komplexer Mechanismus. Der Stimulus für seine Sekretion durch die Zellen wird in Gegenwart von Fremdstoffen wie Bakterien in den Organismus aktiviert. Die Funktion des Immunglobulins wird sein, an das Fremdelement zu binden und es zu eliminieren.
Immunglobuline oder Antikörper können sowohl im Blut als auch in der Membranoberfläche der Organe vorhanden sein. Diese Biomoleküle stellen wichtige Elemente innerhalb des Abwehrsystems des menschlichen Körpers dar.
Index
- 1 Struktur
- 1.1 Schwere Ketten
- 1.2 Lichterketten
- 1.3 Segmente Fc und Fab
- 2 Arten
- 2.1 Immunglobulin G (IgG)
- 2.2 Immunglobulin M (IgM)
- 2.3 Immunglobulin A (IgA)
- 2.4 Immunglobulin E (IgE)
- 2.5 Immunglobulin D (IgD)
- 2.6 Änderung des Typs
- 3 Funktionen
- 3.1 Allgemeine Funktionen
- 3.2 Spezifische Funktionen
- 4 Referenzen
Struktur
Die Struktur der Antikörper enthält Aminosäuren und Kohlenhydrate, die Oligosaccharide. Die vorherrschende Anwesenheit von Aminosäuren, ihre Menge und Verteilung bestimmt die Struktur des Immunglobulins.
Wie alle Proteine haben Immunglobuline primäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Strukturen, die ihr typisches Aussehen bestimmen.
Angesichts der Anzahl der Aminosäuren, die sie präsentieren, haben Immunglobuline zwei Arten von Ketten: schwere Kette und leichte Kette. Zusätzlich weist jede der Ketten gemäß der Aminosäuresequenz in ihrer Struktur eine variable Region und eine konstante Region auf.
Schwere Ketten
Die schweren Ketten der Immunglobuline entsprechen Polypeptideinheiten, die aus Sequenzen von 440 Aminosäuren bestehen.
Jedes Immunglobulin hat 2 schwere Ketten und jede von diesen hat eine variable Region und eine konstante Region. Die konstante Region hat 330 Aminosäuren und die variablen 110 Aminosäuren sind sequenziert.
Die Struktur der schweren Kette ist für jedes Immunglobulin unterschiedlich. Sie sind insgesamt 5 Arten von schweren Ketten, die die Arten von Immunglobulin bestimmen.
Die Schwerkettentypen sind durch die griechischen Buchstaben γ, μ, α, ε, δ für Immunglobuline IgG, IgM, IgA, IgE bzw. IgD gekennzeichnet.
Die konstante Region der schweren Ketten & epsi; und & mgr; wird durch vier Domänen gebildet, während jene, die & agr;, & ggr ;, & dgr; entsprechen, drei aufweisen. Dann wird jede konstante Region für jeden Immunglobulintyp unterschiedlich sein, aber Immunglobulinen desselben Typs gemeinsam.
Die variable Region der schweren Kette wird durch eine einzige Immunglobulindomäne gebildet. Diese Region hat eine Sequenz von 110 Aminosäuren und wird abhängig von der Spezifität des Antikörpers für ein Antigen unterschiedlich sein.
In der Struktur der schweren Ketten kann eine Angulation oder Flexion - Gelenk genannt - beobachtet werden, die den flexiblen Bereich der Kette darstellt.
Leichte Ketten
Die leichten Ketten von Immunglobulinen sind Polypeptide, die aus etwa 220 Aminosäuren bestehen. Es gibt zwei Arten von leichten Ketten beim Menschen: Kappa (κ) und Lambda (λ), letztere mit vier Subtypen. Die konstanten und variablen Domänen besitzen Sequenzen von jeweils 110 Aminosäuren.
Ein Antikörper kann zwei κ (κκ) -Leichtketten oder ein Paar von λ (λλ) -Ketten aufweisen, aber es ist nicht möglich, einen von jedem Typ gleichzeitig zu haben.
Segmente Fc und Fab
Da jedes Immunglobulin eine Form hat, die einem "Y" ähnlich ist, kann es in zwei Segmente unterteilt werden. Das "untere" Segment, die Base, wird als kristallisierbare Fraktion oder Fc bezeichnet; während die Arme des "Y" das Fab oder eine Fraktion bilden, die das Antigen bindet. Jeder dieser strukturellen Abschnitte des Immunglobulins erfüllt eine andere Funktion.
Fc-Segment
Das Fc-Segment besitzt zwei oder drei konstante Domänen der schweren Immunglobulinketten.
Fc kann an Proteine oder einen spezifischen Rezeptor in Basophilen, Eosinophilen oder Mastzellen binden, so dass es die spezifische Immunantwort induziert, die das Antigen eliminiert. Fc entspricht dem Carboxylterminus des Immunglobulins.
Segment Fab
Das Fab-Segment oder Segment eines Antikörpers enthält die variablen Domänen an seinen Enden, zusätzlich zu den konstanten Domänen der schweren und leichten Ketten.
Die konstante Domäne der schweren Kette wird fortgesetzt, wobei die Domänen des Fc-Segments das Gelenk bilden. Es entspricht dem aminoterminalen Ende des Immunglobulins.
Die Bedeutung des Fab-Segments besteht darin, dass es die Vereinigung mit Antigenen, Fremdstoffen und potentiell schädlichen Substanzen ermöglicht.
Die variablen Domänen jedes Immunglobulins garantieren ihre Spezifität für ein gegebenes Antigen; Diese Eigenschaft erlaubt sogar ihre Verwendung bei der Diagnose von entzündlichen und infektiösen Krankheiten.
Typen
Die bisher bekannten Immunglobuline besitzen eine spezifische schwere Kette, die für jede von diesen und die Differenz der anderen konstant ist.
Es gibt fünf Arten von schweren Ketten, die fünf Arten von Immunglobulinen bestimmen, deren Funktionen unterschiedlich sind.
Immunglobulin G (IgG)
Immunglobulin G ist die zahlreichste Sorte. Es hat eine schwere Gamma-Kette und wird in unimolekularer oder monomerer Form präsentiert.
IgG ist am häufigsten im Blutserum und im Gewebe vorhanden. Minimale Änderungen in der Aminosäuresequenz seiner schweren Kette bestimmen seine Unterteilung in Subtypen: 1, 2, 3 und 4.
Immunglobulin G hat eine Sequenz von 330 Aminosäuren in seinem Fc-Segment und ein Molekulargewicht von 150.000, von denen 105.000 seiner schweren Kette entsprechen.
Immunglobulin M (IgM)
Immunglobulin M ist ein Pentamer, dessen schwere Kette μ ist. Sein Molekulargewicht ist hoch, ungefähr 900.000.
Die Aminosäuresequenz ihrer schweren Kette ist 440 in ihrer Fc-Fraktion. Es wird vorwiegend im Blutserum gefunden, das 10 bis 12% Immunglobuline darstellt. IgM hat nur einen Subtyp.
Immunglobulin A (IgA)
Es entspricht dem Typ α der schweren Kette und macht 15% der gesamten Immunglobuline aus. IgA wird sowohl in Blut als auch in Sekreten, einschließlich Muttermilch, in Form eines Monomers oder Dimers gefunden. Das Molekulargewicht dieses Immunglobulins beträgt 320.000 und es hat zwei Subtypen: IgA1 und IgA2.
Immunglobulin E (IgE)
Das Immunglobulin E besteht aus dem Schwerkettentyp & epsi; und ist im Serum sehr selten, etwa 0,002%.
IgE hat ein Molekulargewicht von 200.000 und ist als Monomer hauptsächlich in Serum, Nasenschleim und Speichel vorhanden. Es ist auch üblich, dieses Immunglobulin innerhalb der Basophilen und Mastzellen zu finden.
Immunglobulin D (IgD)
Die schwere Kettensorte δ entspricht dem Immunglobulin D, das 0,2% der gesamten Immunglobuline darstellt. IgD hat ein Molekulargewicht von 180.000 und ist in Form eines Monomers strukturiert.
Es ist verwandt mit B-Lymphozyten, die an der Oberfläche von diesen befestigt sind. Die Funktion von IgD ist jedoch nicht klar.
Änderung des Typs
Immunglobuline können aufgrund der Notwendigkeit der Abwehr eines Antigens eine strukturelle Veränderung erfahren.
Diese Veränderung ist auf die Funktion von B-Lymphozyten zurückzuführen, Antikörper durch die Eigenschaft der adaptiven Immunität herzustellen. Die strukturelle Veränderung liegt in der konstanten Region der schweren Kette, ohne die variable Region zu verändern.
Eine Änderung des Typs oder der Klasse kann bewirken, dass ein IgM IgG oder IgE durchlässt, und dies geschieht als Reaktion, die durch Interferon-gamma oder Interleukine IL-4 und IL-5 induziert wird.
Funktionen
Die Rolle von Immunglobulinen im Immunsystem ist von entscheidender Bedeutung für die Abwehr des Organismus.
Immunglobuline sind Teil des humoralen Immunsystems; das heißt, sie sind Substanzen, die von Zellen zum Schutz gegen pathogene oder schädliche Mittel sezerniert werden.
Sie stellen ein wirksames Abwehrmittel dar, das effektiv, spezifisch und systematisiert ist und als Teil des Immunsystems von großem Wert ist. Sie haben allgemeine und spezifische Funktionen innerhalb der Immunität:
Allgemeine Funktionen
Antikörper oder Immunglobuline erfüllen beide unabhängige Funktionen und aktivieren zellvermittelte Effektor- und Sekretionsreaktionen.
Antigen-Antikörper-Bindung
Die Immunglobuline haben die Funktion, spezifisch und selektiv an die Antigene zu binden.
Die Bildung des Antigen-Antikörper-Komplexes ist die Hauptfunktion eines Immunglobulins und daher die Immunantwort, die die Wirkung des Antigens stoppen kann. Jeder Antikörper kann gleichzeitig an zwei oder mehrere Antigene binden.
Effektor funktioniert
Meistens dient der Antigen-Antikörper-Komplex dazu, spezifische zelluläre Antworten zu aktivieren oder eine Sequenz von Ereignissen auszulösen, die die Eliminierung des Antigens bestimmen. Die zwei häufigsten Effektorreaktionen sind Zellbindung und Komplementaktivierung.
Die Zellbindung hängt von der Anwesenheit spezifischer Rezeptoren für das Fc-Segment des Immunglobulins ab, sobald es an das Antigen gebunden ist.
Zellen wie Mastzellen, Eosinophile, Basophile, Lymphozyten und Phagozyten besitzen diese Rezeptoren und stellen die Mechanismen zur Antigeneliminierung bereit.
Die Aktivierung der Komplementkaskade ist ein komplexer Mechanismus, der den Beginn einer Sequenz beinhaltet, so dass das Endergebnis die Sekretion toxischer Substanzen ist, die die Antigene eliminieren.
Spezifische Funktionen
Zunächst entwickelt jeder Immunglobulintyp eine spezifische Abwehrfunktion:
Immunglobulin G
- Immunoglobulin G bietet die meisten Abwehrmechanismen gegen antigene Substanzen, einschließlich Bakterien und Viren.
- IgG aktiviert Mechanismen wie Komplement und Phagozytose.
- Die Konstitution von spezifischem IgG für ein Antigen ist dauerhaft.
- Der einzige Antikörper, den die Mutter während der Schwangerschaft auf Kinder übertragen kann, ist IgG.
Immunglobulin M
- IgM ist der Antikörper der schnellen Antwort auf schädliche und infektiöse Mittel, da es sofortige Handlung zur Verfügung stellt, bis es durch IgG ersetzt wird.
- Dieser Antikörper aktiviert zelluläre Antworten, die in die Lymphozytenmembran eingebaut sind, und humorale Antworten als Komplement.
- Es ist das erste Immunglobulin, das den Menschen synthetisiert.
Immunglobulin A
- wirkt als Abwehrbarriere gegen Krankheitserreger, die sich auf den Schleimhautoberflächen befinden.
- Es ist in der Schleimhaut der Atemwege, Verdauungstrakt, Harnwege und auch in Sekreten wie Speichel, Nasenschleim und Tränen vorhanden.
- Obwohl die Komplementaktivierung gering ist, kann sie mit Lysozymen assoziiert werden, um Bakterien zu eliminieren.
- Das Vorhandensein von Immunglobulin D sowohl in der Muttermilch als auch im Kolostrum ermöglicht es einem Neugeborenen, es während des Stillens zu erwerben.
Immunglobulin E
- Immunoglobulin E bietet einen starken Abwehrmechanismus gegen allergieauslösende Antigene.
- Die Interaktion zwischen IgE und einem Allergen führt dazu, dass Entzündungsstoffe für die Symptome von Allergien wie Niesen, Husten, Nesselsucht, vermehrte Tränen und Nasenschleim verantwortlich erscheinen.
- Das IgE kann auch durch sein Fc-Segment an die Oberfläche der Parasiten gekoppelt werden, wodurch eine Reaktion entsteht, die den Tod dieser Parasiten verursacht.
Immunglobulin D
- Die monomere Struktur von IgD ist an B-Lymphozyten gebunden, die nicht mit Antigenen interagiert haben, so dass sie als Rezeptoren wirken.
- Die IgD-Funktion ist unklar.
Referenzen
- (s.) Medizinische Definition von Immunglobulin. Wiederhergestellt von medicinet.com
- Wikipedia (s.f.). Antikörper Erholte sich von en.wikipedia.org
- Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunglobuline. Von sciencedirect.com wiederhergestellt
- Iáñez, E. (s.f.). Immunglobuline und andere B-Zell-Moleküle Allgemeiner immunologischer Verlauf. Von ugr.es wiederhergestellt
- (s.f.) Einführung in Immunglobuline. Von thermofisher.com abgerufen
- Buddiga, P. (2013). Anatomie des Immunsystems. Von emedicine.medscape.com abgerufen
- Biochemische Fragen (2009). Immunglobuline: Struktur und Funktionen. Von biochemicalquestions.wordpress.com
- (siehe) Immunglobuline - Struktur und Funktion. Von mikrobiologybook.org bezogen