Peptidoglycan Funktionen, Struktur und Synthese

Die Peptidoglycan es ist der Hauptbestandteil der Zellwand von Prokaryoten. Es ist ein großes Polymer und besteht aus Einheiten von N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure. Die Peptidoglykanzusammensetzung ist in allen Prokaryontengruppen ziemlich ähnlich.

Was variiert, ist die Identität und Häufigkeit der Aminosäuren, die an ihm verankert sind und eine Tetrapeptidkette bilden. Die Maschinerie, die an der Synthese von Peptidoglycan beteiligt ist, ist eines der häufigsten Ziele für die meisten Antibiotika.

Index

• 1 Funktionen
  • 1.1 Gram-positive Bakterien
  • 1.2 Gram-negative Bakterien
• 2 Struktur
• 3 Zusammenfassung
  • 3.1 Schritt 1
  • 3.2 Schritt 2
  • 3.3 Schritt 3
  • 3.4 Schritt 4
• 4 Referenzen

Funktionen

Peptidoglycan ist der fundamentale Bestandteil der bakteriellen Zellwand. Seine Hauptaufgabe besteht darin, die Form der Zelle beizubehalten und die für fast alle Bakterien typische osmotische Stabilität beizubehalten.

Abhängig von der Struktur dieser Wand können Prokaryoten als Gram-positiv und Gram-negativ klassifiziert werden.

Die erste Gruppe hat reichlich Konzentrationen von Peptidoglycan in der Zusammensetzung seiner Zellwand und kann daher die Gram-Färbung behalten. Die wichtigsten Eigenschaften von Peptidoglykan in beiden Gruppen sind im Folgenden beschrieben:

Gram-positive Bakterien

Die Wand von Gram-positiven Bakterien ist dadurch gekennzeichnet, daß sie dick und homogen ist und hauptsächlich aus Peptidoglykan und großen Mengen von Teichonsäuren, Glycerolpolymeren oder Ribitol, die an die Phosphatgruppen gekoppelt sind, besteht. In diesen Gruppen von Ribitol oder Glycerin sind Aminosäurereste, wie d-Alanin, gebunden.

Teicosäuren können an Peptidoglycan selbst (über eine kovalente Bindung mit N-Acetylmuraminsäure) oder an die Plasmamembran gebunden sein. Im letzteren Fall werden sie nicht mehr als Teichonsäuren, sondern als Lipoteichonsäuren bezeichnet.

Da die Teicosäuren negativ geladen sind, ist die allgemeine Wandladung von Gram-positiven Bakterien negativ.

Gram-negative Bakterien

Die großen negativen Bakterien weisen eine strukturell komplexere Wand auf als die grampositiven. Sie bestehen aus einer dünnen Schicht von Peptidoglykan, gefolgt von einer äußeren Membran von Lipidcharakter (zusätzlich zu der Plasmamembran der Zelle).

Sie besitzen keine Teichonsäuren und das häufigste Membranprotein ist Braun-Lipoprotein: ein kleines Protein, das kovalent an Peptidoglycan gebunden ist und durch einen hydrophoben Teil in die äußere Membran eingebettet ist.

Die Lipopolysaccharide befinden sich in der äußeren Membran. Dies sind große, komplexe Moleküle, die aus Lipiden und Kohlenhydraten gebildet werden und aus drei Teilen bestehen: Lipid A, einem Polysaccharidzentrum und einem O-Antigen.

Struktur

Peptidoglykan ist ein hochvernetztes und miteinander verbundenes Polymer sowie elastisch und porös. Es ist von beträchtlicher Größe und besteht aus identischen Untereinheiten. Das Polymer hat zwei Zuckerderivate: N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure.

Darüber hinaus enthalten sie verschiedene Arten von Aminosäuren, einschließlich d-Glutaminsäure, d-Alanin und meso-Diaminopimelinsäure. Diese Aminosäuren sind nicht die gleichen wie die Proteine, da sie in ihrer Struktur die Konformation l- und nicht d- haben.

Die Aminosäuren sind verantwortlich für den Schutz des Polymers vor der Wirkung von Peptidasen, Enzymen, die Proteine ​​abbauen.

Die Struktur ist wie folgt organisiert: Einheiten von N-Acetylglucosamin und N-Acetylmuraminsäure sie in der Carboxylgruppe Gruppe abgewechselt N-Acetylmuraminsäure eine Zeichenfolge von d- und l Aminosäuren verankert sind.

Die terminale Carboxylgruppe des d-Alaninrests ist an die Aminogruppe von Diaminopimelinsäure (DAP) gebunden, obwohl eine andere Art von Brücke vorhanden sein kann.

Synthese

Peptidoglycan-Synthese erfolgt im Zytoplasma der Zelle und besteht aus vier Schritten, in denen die Einheiten des Polymers an die UDP angebracht sind, mit Transportfunktionen an ein Lipid übertragen, um das Molekül an der Zellaußenseite trägt. Die Polymerisation erfolgt hier dank der Enzyme in der Gegend.

Peptidoglycan ist ein Polymer, das in zwei Dimensionen von anderen Strukturen, die durch ihre Organisation unterscheidet und erfordert seine Komponenteneinheiten verknüpft sind, in geeigneter Weise diese Konformation zu erreichen.

Schritt 1

Der Prozess beginnt in der Zelle mit der Umwandlung von Glucosomin in N-acetylmuramic, dank eines enzymatischen Prozesses.

Dann wird es in einer chemischen Reaktion aktiviert, die die Reaktion mit Uridintriphosphat (UTP) beinhaltet. Dieser Schritt führt zur Bildung von Uridin-Diphosphat-N-Acetylmuraminsäure.

Baukästen Uridindiphosphat-N-Acetylmuraminsäure durch Enzyme erfolgt dann.

Schritt 2

Anschließend wird Uridindiphosphat pentapeptid-N-Acetylmuraminsäure durch eine Pyrophosphat-Bindung zugeordnet ist, in der Plasmamembran und die Freisetzung von Uridinmonophosphat angeordnet Bactoprenol (UMP) auftritt. Bactoprenol wirkt als Transportmolekül.

Tritt auf die Zugabe von N-Acetylglucosamin ein Disaccharid verursachen Peptidoglycangerüst zu verursachen. Dieser Prozess kann in bestimmten Bakterien leicht modifiziert werden.

Zum Beispiel, in Staphylococcus aureus die Addition eines Pentaglycins (oder anderer Aminosäuren) erfolgt an Position 3 der Peptidkette. Dies geschieht mit dem Ziel, die Länge der Kreuzung zu erhöhen.

Schritt 3

Konsekutiv Vorstufen bacteroprenol Griffe Transport im Freien Disaccharid Peptid N-Acetylglucosamin-N-Acetylmuraminsäure, die durch die Anwesenheit von Enzymen transglucosilasas an die Polypeptidkette binden. Diese Proteinkatalysatoren verwenden die Pyrophosphatbindung zwischen dem Disaccharid und dem Bakteroprenol.

Schritt 4

In einer in der Nähe der Plasmamembran-Region Vernetzung (Transpeptidierung) zwischen Peptidketten erfolgt durch das freie Amin an der dritten Position des N-terminalen Kette Pentaglycin Aminosäurerestes entfernt oder D-Alanin und lag in die vierte Position der anderen Polypeptidkette.

Die Vernetzung erfolgt dank der Anwesenheit von in der Plasmamembran befindlichen Transpeptidase-Enzymen.

Während des Wachstums des Organismus, kann Peptidoglycan an bestimmten Stellen geöffnet werden, unter Verwendung der enzymatischen Maschinerie der Zelle und führt zur Insertion neuer Monomere.

Da Peptidoglycan einem Netzwerk ähnlich ist, verringert die Öffnung an verschiedenen Punkten die Festigkeit der Struktur nicht signifikant.

Prozesse Peptidoglycan-Synthese und Abbau treten ständig und bestimmte Enzyme (wie Lysozym) sind Determinante in der Form der Bakterien.

Wenn die Bakterien in Nährstoffmangel, Peptidoglycansynthese stoppt, eine Schwäche in der Struktur verursacht.

Referenzen

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