8 Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Die Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen sind diese Mittel oder Bedingungen, die die Funktion von Enzymen verändern können. Enzyme sind eine Klasse von Proteinen, deren Funktion es ist, biochemische Reaktionen zu beschleunigen. Diese Biomoleküle sind essentiell für alle Lebensformen, Pflanzen, Pilze, Bakterien, Protisten und Tiere.

Enzyme sind essentiell für verschiedene wichtige Reaktionen von Organismen, wie die Eliminierung von toxischen Verbindungen, den Abbau von Lebensmitteln und die Energiegewinnung.

Enzyme sind also wie molekulare Maschinen, die die Aufgaben von Zellen erleichtern, und in vielen Fällen wird ihre Funktion unter bestimmten Bedingungen beeinflusst oder begünstigt.

Liste der Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Enzymkonzentration

Wenn die Konzentration von Enzymen ansteigt, erhöht sich die Reaktionsrate proportional. Dies gilt jedoch nur bis zu einer bestimmten Konzentration, denn in einem bestimmten Moment wird die Geschwindigkeit konstant.

Diese Eigenschaft wird verwendet, um die Aktivitäten von Serumenzymen (Blutserum) für die Diagnose von Krankheiten zu bestimmen.

Substratkonzentration

Erhöhen der Substratkonzentration erhöht die Geschwindigkeit der Reaktion. Dies liegt daran, dass mehr Substratmoleküle mit den Enzymmolekülen kollidieren, so dass sich das Produkt schneller bildet.

Wenn jedoch eine bestimmte Substratkonzentration überschritten wird, hat dies keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit, da die Enzyme gesättigt sind und mit ihrer maximalen Geschwindigkeit arbeiten.

pH

Änderungen der Konzentration von Wasserstoffionen (pH) beeinflussen signifikant die Aktivität von Enzymen. Da diese Ionen geladen sind, erzeugen sie Anziehungs- und Abstoßungskräfte zwischen den Wasserstoff- und Ionenbindungen der Enzyme. Diese Interferenz führt zu Veränderungen in der Form der Enzyme und beeinflusst somit deren Aktivität.

Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert, bei dem die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist. Daher hängt der optimale pH-Wert für ein Enzym davon ab, wo es normalerweise funktioniert.

Zum Beispiel haben intestinale Enzyme einen optimalen pH-Wert von etwa 7,5 (leicht basisch). Im Gegensatz dazu haben Enzyme im Magen einen optimalen pH-Wert von etwa 2 (sehr sauer).

Salzgehalt

Die Konzentration von Salzen beeinflusst auch das Ionenpotential und folglich können sie in bestimmte Verbindungen der Enzyme eingreifen, die Teil des aktiven Zentrums derselben sein können. In diesen Fällen wird ebenso wie beim pH die enzymatische Aktivität beeinflusst.

Temperatur

Wenn die Temperatur ansteigt, erhöht sich die enzymatische Aktivität und folglich die Geschwindigkeit der Reaktion. Sehr hohe Temperaturen denaturieren jedoch die Enzyme, das heißt, dass die überschüssige Energie die Bindungen aufbricht, die ihre Struktur beibehalten, so dass sie nicht optimal funktionieren.

Daher nimmt die Geschwindigkeit der Reaktion schnell ab, da die thermische Energie die Enzyme denaturiert. Dieser Effekt kann graphisch in einer glockenförmigen Kurve beobachtet werden, wobei die Reaktionsgeschwindigkeit mit der Temperatur in Beziehung steht.

Die Temperatur, bei der die maximale Reaktionsrate auftritt, wird die optimale Temperatur des Enzyms genannt, die am höchsten Punkt der Kurve beobachtet wird.

Dieser Wert ist für die verschiedenen Enzyme unterschiedlich. Die meisten Enzyme im menschlichen Körper haben jedoch eine optimale Temperatur von etwa 37,0 ° C.

Zusammenfassend, wenn die Temperatur ansteigt, wird anfänglich die Reaktionsrate aufgrund des Anstiegs der kinetischen Energie zunehmen. Der Effekt der Unterbrechung der Verbindung wird jedoch zunehmen und die Reaktionsgeschwindigkeit wird abnehmen. 

Konzentration des Produkts

Die Ansammlung der Reaktionsprodukte verringert im allgemeinen die Geschwindigkeit des Enzyms. In einigen Enzymen verbinden sich die Produkte mit ihrer aktiven Stelle zu einem losen Komplex und hemmen daher die Aktivität des Enzyms.

In lebenden Systemen wird diese Art von Inhibition normalerweise durch schnelles Eliminieren der gebildeten Produkte verhindert.

Enzymatische Aktivatoren

Einige der Enzyme erfordern die Anwesenheit anderer Elemente, um besser zu funktionieren, dies können anorganische Metallkationen wie Mg sein²⁺Mn²⁺Zn²⁺Ca²⁺, Co²⁺Cu²⁺, Na⁺, K⁺usw.

In seltenen Fällen werden Anionen auch für die enzymatische Aktivität benötigt, zum Beispiel: Chloridanion (CI-) für Amylase. Diese kleinen Ionen werden Enzym-Cofaktoren genannt.

Es gibt auch eine andere Gruppe von Elementen, die die Aktivität von Enzymen, genannt Coenzyme, begünstigen. Coenzyme sind organische Moleküle, die Kohlenstoff enthalten, wie die Vitamine in Lebensmitteln.

Ein Beispiel wäre Vitamin B12, welches das Coenzym der Methioninsynthase ist, ein Enzym, das für den Stoffwechsel von Proteinen im Körper notwendig ist.

Enzym-Inhibitoren

Enzyminhibitoren sind Substanzen, die die Funktion von Enzymen negativ beeinflussen und somit die Katalyse verlangsamen oder in manchen Fällen stoppen.

Es gibt drei gebräuchliche Arten der Enzyminhibierung: kompetitive, nicht-kompetitive und Substrathemmung:

Wettbewerbsinhibitoren

Ein kompetitiver Inhibitor ist eine chemische Verbindung ähnlich einem Substrat, das mit der aktiven Stelle des Enzyms reagieren kann. Wenn die aktive Stelle eines Enzyms an einen kompetitiven Inhibitor gebunden wurde, kann das Substrat nicht an das Enzym binden.

Nicht-kompetitive Inhibitoren

Ein nicht-kompetitiver Inhibitor ist auch eine chemische Verbindung, die an eine andere Stelle im aktiven Zentrum eines Enzyms bindet, eine allosterische Stelle. Folglich verändert das Enzym die Form und kann nicht mehr leicht an sein Substrat binden, so dass das Enzym nicht richtig funktionieren kann. 

Referenzen

1. Alter, S. (2000). Biologie: Das Leben verstehen (3. Ausgabe). Jones und Bartlett lernen.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. Ausgabe). W. H. Freeman und Firma.
3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Biologie: Die dynamische Wissenschaft (1. Ausgabe). Thomson Brooks / Cole.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Chemie für heute: Allgemeine, organische und Biochemie (9. Ausgabe). Cengage-Lernen
5. Stoker, H. (2013). Organische und biologische Chemie (6. Ausgabe). Brooks / Cole Cengage lernen.
6. Voet, D., Voet, J. und Pratt, C. (2016). Grundlagen der Biochemie: Leben am Molekulare Ebene (5. Ausgabe). Wiley