Ribosomen funktionieren, Struktur und Beziehung mit Nukleinsäuren



Die Ribosomen sie sind die am häufigsten vorkommenden zellulären Organellen und sind an der Synthese von Proteinen beteiligt. Sie sind nicht von einer Membran umgeben und werden von zwei Arten von Untereinheiten gebildet: einer großen und einer kleinen, in der Regel ist die große Untereinheit fast doppelt so groß wie die kleine Untereinheit.

Die prokaryotische Linie weist 70S-Ribosomen auf, die aus einer großen 50S-Untereinheit und einer kleinen 30S-Untereinheit bestehen. Auch die Ribosomen der eukaryotischen Linie bestehen aus einer großen 60S-Untereinheit und einer kleinen 40S-Untereinheit.

Das Ribosom ist analog zu einer Fabrik in Bewegung, die in der Lage ist, Boten-RNA zu lesen, sie in Aminosäuren umzuwandeln und sie durch Peptidbindungen miteinander zu verbinden.

Ribosomen entsprechen fast 10% der Gesamtproteine ​​eines Bakteriums und mehr als 80% der gesamten RNA-Menge. Im Falle von Eukaryoten sind sie nicht so häufig in Bezug auf andere Proteine, aber ihre Anzahl ist höher.

Im Jahr 1950 visualisierte der Forscher George Palade zum ersten Mal Ribosomen und diese Entdeckung wurde mit dem Nobelpreis für Physiologie oder Medizin ausgezeichnet.

Index

  • 1 Allgemeine Eigenschaften
  • 2 Struktur
  • 3 Arten
    • 3.1 Ribosomen in Prokaryoten
    • 3.2 Ribosomen in Eukaryoten
    • 3.3 Ribosomen in Arqueas
    • 3.4 Sedimentationskoeffizient
  • 4 Funktionen
    • 4.1 Übersetzung von Proteinen
    • 4.2 Transfer RNA
    • 4.3 Chemische Schritte der Proteinsynthese
    • 4.4 Ribosomen und Antibiotika
  • 5 Synthese von Ribosomen
    • 5.1 Ribosomale RNA-Gene
  • 6 Ursprung und Entwicklung
  • 7 Referenzen

Allgemeine Eigenschaften

Ribosomen sind essentielle Bestandteile aller Zellen und stehen im Zusammenhang mit der Proteinsynthese. Sie sind sehr klein, so dass sie nur im Elektronenmikroskop sichtbar gemacht werden können.

Die Ribosomen sind frei im Zytoplasma der Zelle, verankert im rauhen endoplasmatischen Retikulum - die Ribosomen geben dieses "faltige" Aussehen - und in einigen Organellen, wie Mitochondrien und Chloroplasten.

Ribosomen, die an Membranen gebunden sind, sind für die Synthese von Proteinen verantwortlich, die in die Plasmamembran eingeführt oder an die äußere Zelle gesendet werden.

Die freien Ribosomen, die an keine Struktur im Cytoplasma gekoppelt sind, synthetisieren Proteine, deren Ziel das Innere der Zelle ist. Schließlich synthetisieren die Ribosomen der Mitochondrien mitochondriale Proteine.

In gleicher Weise können sich mehrere Ribosomen verbinden und die "Polyribosomen" bilden, wobei sie eine Kette bilden, die an eine Boten-RNA gekoppelt ist und das gleiche Protein mehrfach und gleichzeitig synthetisiert

Alle bestehen aus zwei Untereinheiten: eine große oder größere und eine andere kleine oder kleinere.

Einige Autoren betrachten Ribosomen als nicht-membranartige Organellen, da ihnen diese Lipidstrukturen fehlen, obwohl andere Forscher sie nicht als Organellen betrachten.

Struktur

Ribosomen sind kleine zelluläre Strukturen (von 29 bis 32 nm, abhängig von der Gruppe der Organismen), abgerundet und dicht, zusammengesetzt aus ribosomalen RNA- und Proteinmolekülen, die miteinander assoziiert sind.

Die am meisten untersuchten Ribosomen sind diejenigen von Eubakterien, Archaeen und Eukaryoten. In der ersten Linie sind die Ribosomen einfacher und kleiner. Die eukaryotischen Ribosomen hingegen sind komplexer und größer. In Archaeen sind Ribosomen in bestimmten Aspekten den beiden Gruppen ähnlicher.

Die Ribosomen von Wirbeltieren und Angiospermen (Blütenpflanzen) sind besonders komplex.

Jede ribosomale Untereinheit besteht hauptsächlich aus ribosomaler RNA und einer großen Vielzahl von Proteinen. Die große Untereinheit kann zusätzlich zu der ribosomalen RNA aus kleinen RNA-Molekülen gebildet sein.

Die Proteine ​​sind in einer bestimmten Reihenfolge in bestimmten Regionen an die ribosomale RNA gekoppelt. Innerhalb der Ribosomen können mehrere aktive Zentren unterschieden werden, z. B. katalytische Zonen.

Ribosomale RNA ist von entscheidender Bedeutung für die Zelle, und dies kann in ihrer Sequenz gesehen werden, die während der Evolution praktisch unverändert geblieben ist, was die hohen Selektionsdrücke gegen jede Veränderung widerspiegelt.

Typen

Ribosomen in Prokaryoten

Die Bakterien, wie E. coli, haben mehr als 15.000 Ribosomen (in Anteilen entspricht dies fast einem Viertel des Trockengewichts der Bakterienzelle).

Ribosomen in Bakterien haben einen Durchmesser von etwa 18 nm und bestehen aus 65% ribosomaler RNA und nur 35% Proteine ​​unterschiedlicher Größe zwischen 6.000 und 75.000 kDa.

Die große Untereinheit heißt 50S und die kleinen 30S, die sich zu einer 70S-Struktur mit einer Molekularmasse von 2.5 × 10 zusammenfügen6 kDa

Die 30S-Untereinheit ist länglich und nicht symmetrisch, während 50S dicker und kürzer ist.

Die kleine Untereinheit von E. coli es besteht aus 16S ribosomaler RNA (1542 Basen) und 21 Proteinen und in der großen Untereinheit sind 23S ribosomale RNAs (2904 Basen), 5S (1542 Basen) und 31 Proteine. Die Proteine, aus denen sie bestehen, sind basisch und die Anzahl variiert je nach Struktur.

Die ribosomalen RNA-Moleküle sind zusammen mit den Proteinen in einer Sekundärstruktur gruppiert, die den anderen Arten von RNA ähnlich ist.

Ribosomen in Eukaryoten

Ribosomen in Eukaryoten (80S) sind größer, mit einem höheren RNA- und Proteingehalt. Die RNAs sind länger und heißen 18S und 28S. Wie in Prokaryoten wird die Zusammensetzung der Ribosomen von ribosomaler RNA dominiert.

In diesen Organismen hat das Ribosom eine molekulare Masse von 4,2 × 106 kDa und es wird in die 40S- und 60S-Untereinheit zerlegt.

Die 40S-Untereinheit enthält ein einzelnes RNA-Molekül, 18S (1874 Basen) und etwa 33 Proteine. In ähnlicher Weise enthält die 60S-Untereinheit die 28S- (4718 Basen), 5,8S- (160 Basen) und 5S- (120 Basen) RNAs. Darüber hinaus besteht es aus basischen Proteinen und sauren Proteinen.

Ribosoma in Arqueas

Archaea sind eine Gruppe von mikroskopischen Organismen, die Bakterien ähneln, aber sie unterscheiden sich in so vielen Eigenschaften, die eine separate Domäne bilden. Sie leben in verschiedenen Umgebungen und sind in der Lage, extreme Umgebungen zu kolonisieren.

Die Arten von Ribosomen, die in Archaeen vorkommen, ähneln den Ribosomen eukaryotischer Organismen, obwohl sie auch bestimmte Eigenschaften von bakteriellen Ribosomen aufweisen.

Es hat drei Arten von ribosomalen RNA-Molekülen: 16S, 23S und 5S, gekoppelt an 50 oder 70 Proteine, abhängig von der Art der Studie. In Bezug auf die Größe sind die Ribosomen von Archaea näher an den bakteriellen (70S mit zwei Untereinheiten 30S und 50S), aber in Bezug auf ihre primäre Struktur sind sie näher an den Eukaryoten.

Da Archaeen dazu neigen, Umgebungen mit hohen Temperaturen und hohen Salzkonzentrationen zu bewohnen, sind ihre Ribosomen sehr resistent.

Sedimentationskoeffizient

Das S oder Svedbergs bezieht sich auf den Sedimentationskoeffizienten des Teilchens. Drückt die Beziehung zwischen der konstanten Sedimentationsgeschwindigkeit zwischen der angewandten Beschleunigung aus. Diese Kennzahl hat Zeitdimensionen.

Beachten Sie, dass die Svedbergs keine Zusätze sind, da sie die Masse und Form des Partikels berücksichtigen. Aus diesem Grund fügt das Ribosom, das aus 50S- und 30S-Untereinheiten besteht, in Bakterien kein 80S, auch die 40S- und 60S-Untereinheiten bilden kein 90S-Ribosom.

Funktionen

Die Ribosomen sind dafür verantwortlich, den Prozess der Proteinsynthese in den Zellen aller Organismen zu vermitteln, indem sie eine universelle biologische Maschinerie bilden.

Die Ribosomen - zusammen mit der Transfer-RNA und der Boten-RNA - entschlüsseln die DNA-Botschaft und interpretieren sie in einer Sequenz von Aminosäuren, die alle Proteine ​​eines Organismus bilden, in einem Prozess namens Translation.

Im Lichte der Biologie bezieht sich das Wort Translation auf den Wechsel der "Sprache" von Tripletts von Nucleotiden zu Aminosäuren.

Diese Strukturen sind der zentrale Teil der Translation, wo die meisten Reaktionen stattfinden, wie die Bildung von Peptidbindungen und die Freisetzung des neuen Proteins.

Übersetzung von Proteinen

Der Prozess der Proteinbildung beginnt mit der Bindung zwischen einer Messenger-RNA und einem Ribosom. Der Messenger bewegt sich durch diese Struktur an einem spezifischen Ende, das als "Kettenstartcodon" bezeichnet wird.

Wenn die Boten-RNA das Ribosom passiert, wird ein Proteinmolekül gebildet, weil das Ribosom die Nachricht, die im Boten kodiert ist, interpretieren kann.

Diese Nachricht ist in Triplets von Nucleotiden kodiert, in denen jeweils drei Basen eine bestimmte Aminosäure angeben. Wenn beispielsweise die Messenger-RNA die folgende Sequenz trägt: Das gebildete Peptid besteht aus den Aminosäuren Methionin, Isoleucin, Leucin, Leucin und Alanin.

Dieses Beispiel zeigt die "Degeneration" des genetischen Codes, da mehr als ein Codon - in diesem Fall CUU und UUG - für den gleichen Typ von Aminosäure kodiert. Wenn das Ribosom ein Stoppcodon in der Messenger-RNA detektiert, endet die Translation.

Das Ribosom hat eine A-Stelle und eine P-Stelle.Die P-Stelle enthält die Peptidyl-tRNA und in der A-Stelle die Aminoacyl-tRNA.

Transfer RNA

Die Transfer-RNAs sind verantwortlich für den Transport der Aminosäuren zu dem Ribosom und haben die Sequenz, die zu dem Triplett komplementär ist. Es gibt eine Transfer-RNA für jede der 20 Aminosäuren, aus denen die Proteine ​​bestehen.

Chemische Schritte der Proteinsynthese

Der Prozess beginnt mit der Aktivierung jeder Aminosäure mit ATP-Bindung in einem Komplex von Adenosinmonophosphat unter Freisetzung von hochenergetischen Phosphaten.

Der obige Schritt führt zu einer Aminosäure mit überschüssiger Energie, und die Bindung tritt mit ihrer entsprechenden Transfer-RNA auf, um einen Aminosäure-tRNA-Komplex zu bilden. Hier tritt die Freisetzung von Adenosinmonophosphat auf.

Im Ribosom findet die Transfer-RNA die Messenger-RNA. In diesem Schritt hybridisiert die Sequenz der Transfer- oder Anticodon-RNA mit dem Codon oder Triplett der Messenger-RNA. Dies führt zur Ausrichtung der Aminosäure mit ihrer richtigen Sequenz.

Das Peptidyltransferase-Enzym ist verantwortlich für die Katalyse der Bildung der Peptidbindungen, die Aminosäuren binden. Dieser Prozess verbraucht große Mengen an Energie, da er die Bildung von vier hochenergetischen Bindungen für jede Aminosäure benötigt, die an die Kette bindet.

Die Reaktion entfernt ein Hydroxylradikal am COOH-Ende der Aminosäure und entfernt einen Wasserstoff am NH-Ende2 der anderen Aminosäure. Die reaktiven Regionen der zwei Aminosäuren binden und erzeugen die Peptidbindung.

Ribosomen und Antibiotika

Da die Synthese von Proteinen ein unabdingbares Ereignis für Bakterien darstellt, zielen bestimmte Antibiotika auf Ribosomen und verschiedene Stadien des Translationsprozesses ab.

Zum Beispiel bindet Streptomycin an die kleine Untereinheit, um den Translationsprozess zu stören, was zu Fehlern beim Ablesen der Messenger-RNA führt.

Andere Antibiotika wie Neomycine und Gentamicine können auch Translationsfehler verursachen, die an die kleine Untereinheit koppeln.

Synthese von Ribosomen

Die für die Synthese von Ribosomen notwendige zelluläre Maschinerie findet sich im Nukleolus, einer dichten Region des Kerns, die nicht von membranartigen Strukturen umgeben ist.

Der Nukleolus ist eine variable Struktur, die vom Zelltyp abhängt: Er ist groß und auffällig in Zellen mit hohem Proteinbedarf und ist ein fast unmerklicher Bereich in Zellen, die eine kleine Menge an Proteinen synthetisieren.

Die Verarbeitung von ribosomaler RNA findet in dieser Zone statt, wo sie mit ribosomalen Proteinen gekoppelt ist und granuläre Kondensationsprodukte hervorbringt, bei denen es sich um die unreifen Untereinheiten handelt, die die funktionellen Ribosomen bilden.

Die Untereinheiten werden außerhalb des Kerns - durch die Kernporen - in das Zytoplasma transportiert, wo sie zu reifen Ribosomen zusammengesetzt werden, die mit der Proteinsynthese beginnen können.

Ribosomale RNA-Gene

Beim Menschen werden die Gene, die für ribosomale RNA kodieren, in fünf Paaren spezifischer Chromosomen gefunden: 13, 14, 15, 21 und 22. Da Zellen große Mengen an Ribosomen benötigen, werden die Gene in diesen Chromosomen mehrmals wiederholt .

Die Nukleolusgene kodieren ribosomale RNAs 5.8S, 18S und 28S und werden durch RNA-Polymerase in einem Vorläufer-Transkript von 45S transkribiert. Die 5S-ribosomale RNA wird nicht im Nukleolus synthetisiert.

Ursprung und Entwicklung

Moderne Ribosomen müssen in der Zeit von LUCA, dem letzten universellen gemeinsamen Vorfahren (der Abkürzungen in Englisch) erschienen sein letzter gemeinsamer gemeinsamer Vorfahre), wahrscheinlich in der hypothetischen Welt der RNA. Es wird vorgeschlagen, dass Transfer-RNAs für die Evolution von Ribosomen grundlegend sind.

Diese Struktur könnte sich als Komplex mit Selbst-Replikationsfunktionen herausstellen, die anschließend Funktionen für die Synthese von Aminosäuren übernehmen. Eine der herausragendsten Eigenschaften von RNA ist ihre Fähigkeit, ihre eigene Replikation zu katalysieren.

Referenzen

  1. Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. (2002). Biochemie 5. Ausgabe. New York: W H Freeman. Abschnitt 29.3, Ein Ribosom ist ein Ribonukleoproteinpartikel (70S), das aus einer kleinen (30S) und einer großen (50S) Untereinheit besteht. Verfügbar unter: ncbi.nlm.nih.gov
  2. Curtis, H., & Schnek, A. (2006). Einladung zur Biologie. Ed. Panamericana Medizin.
  3. Fox, G. E. (2010). Ursprung und Entwicklung des Ribosoms. Cold Spring Harbor Perspektiven in der Biologie, 2(9), a003483.
  4. Hall, J. E. (2015). Guyton und Hall Lehrbuch der medizinischen Physiologie E-Book. Elsevier Gesundheitswissenschaften.
  5. Lewin, B. (1993). Gene Band 1 Reverte
  6. Lodish, H. (2005). Zell- und Molekularbiologie. Ed. Panamericana Medizin.
  7. Ramakrishnan, V. (2002). Ribosomenstruktur und der Mechanismus der Translation. Zelle, 108(4), 557-572.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., und Case, C.L. (2007). Einführung in die Mikrobiologie. Ed. Panamericana Medizin.
  9. Wilson, D. N. & Cate, J. H. D. (2012). Die Struktur und Funktion des eukaryotischen Ribosoms. Cold Spring Harbor Perspektiven in der Biologie, 4(5), a011536.