Tubulina Alfa und Beta, Funktionen

Die Tubulin ist ein dimeres globuläres Protein, das von zwei Polypeptiden gebildet wird: Tubulin alfa und beta. Sie sind in Form einer Röhre organisiert, um die Mikrotubuli entstehen zu lassen, die zusammen mit den Aktin-Mikrofilamenten und den intermediären Filamenten das Zytoskelett bilden.

Mikrotubuli finden sich in verschiedenen essentiellen biologischen Strukturen, wie dem Flagellum der Spermien, den Erweiterungen der Ciliaten, den Cilien der Luftröhre und den Eileitern.

Darüber hinaus fungieren die Strukturen, die Tubulin bilden, als Transportwege - analog zu den Spuren eines Zuges - von Materialien und Organellen innerhalb der Zelle. Die Verdrängung von Substanzen und Strukturen ist dank motorischer Proteine ​​möglich, die mit Mikrotubuli assoziiert sind und Kinesin und Dynein genannt werden.

Index

• 1 Allgemeine Eigenschaften
• 2 Tubulin alpha und beta
• 3 Funktionen
  • 3.1 Zytoskelett
  • 3.2 Mitose
  • 3.3 Zentrosom
• 4 Evolutionäre Perspektive
• 5 Referenzen

Allgemeine Eigenschaften

Die Tubulin-Untereinheiten sind Heterodimere von 55.000 Dalton und sind die Bausteine ​​von Mikrotubuli. Tubulin kommt in allen eukaryotischen Organismen vor und ist im Laufe der Evolution hochkonserviert worden.

Das Dimer besteht aus zwei Polypeptiden, Tubulin alpha und beta genannt. Diese werden zu Mikrotubuli polymerisiert, die aus dreizehn parallel angeordneten, in Form eines Hohlrohres angeordneten Protofilamenten bestehen.

Eine der wichtigsten Eigenschaften von Mikrotubuli ist die Polarität der Struktur. Mit anderen Worten, die beiden Enden des Mikrotubulus sind nicht gleich: Ein Ende wird als schnell wachsendes Ende oder "mehr" und das andere Ende als langsam wachsend oder "weniger" bezeichnet.

Die Polarität ist wichtig, da sie die Bewegungsrichtung entlang des Mikrotubulus bestimmt. Das Tubulin-Dimer kann in schnellen Montagezyklen polymerisieren und depolarisieren. Dieses Phänomen tritt auch bei Aktinfilamenten auf.

Es gibt eine dritte Art von Untereinheit: Es ist Gamma-Tubulin. Dies ist nicht Teil von Mikrotubuli und befindet sich in Zentrosomen; es beteiligt sich jedoch an der Keimbildung und Bildung von Mikrotubuli.

Tubulin Alpha und Beta

Die alpha- und beta-Untereinheiten assoziieren stark, um ein komplexes Heterodimer zu bilden. Tatsächlich ist die Wechselwirkung des Komplexes so intensiv, dass er unter normalen Bedingungen nicht dissoziiert.

Diese Proteine ​​werden von 550 Aminosäuren, meist Säuren, gebildet. Obwohl die Alpha- und Beta-Tubuline sehr ähnlich sind, werden sie von verschiedenen Genen kodiert.

In der Tubulina alfa finden sich Aminosäurereste mit einer Acetylgruppe, die den zellulären Flagellen unterschiedliche Eigenschaften verleihen.

Jede Untereinheit von Tubulin ist mit zwei Molekülen assoziiert: In Tubulin alfa bindet das GTP irreversibel und eine Hydrolyse der Verbindung findet nicht statt, während die zweite Bindungsstelle in Tubulin beta das GTP reversibel bindet und hydrolysiert .

Die Hydrolyse von GTP führt zu einem Phänomen, das als "dynamische Instabilität" bezeichnet wird, wobei Mikrotubuli Wachstums- und Zerfallszyklen durchlaufen, abhängig von der Rate der Tubulinabhängigkeit und der Geschwindigkeit der GTP-Hydrolyse.

Dieses Phänomen führt zu einer hohen Mikrotubuli-Umsatzrate, wobei die Halbwertszeit der Struktur nur wenige Minuten beträgt.

Funktionen

Zytoskelett

Die Alpha- und Beta-Untereinheiten von Tubulin polymerisieren zu Mikrotubuli, die Teil des Zytoskeletts sind.

Zusätzlich zu den Mikrotubuli besteht das Zytoskelett aus zwei zusätzlichen Strukturelementen: den Aktin-Mikrofilamenten von etwa 7 nm und den Zwischenfilamenten von 10 bis 15 nm Durchmesser.

Das Zytoskelett ist das Gerüst der Zelle, unterstützt es und erhält die zelluläre Form. Die Membran und die subzellulären Kompartimente sind jedoch nicht statisch und in ständiger Bewegung, um die Phänomene der Endozytose, Phagozytose und Sekretion von Materialien durchführen zu können.

Die Struktur des Zytoskeletts erlaubt es der Zelle, sich selbst anzupassen, um alle erwähnten Funktionen zu erfüllen.

Es ist das ideale Medium für Zellorganellen, die Plasmamembran und andere zelluläre Komponenten, um ihre normalen Funktionen zu erfüllen und zusätzlich an der Zellteilung teilzunehmen.

Sie tragen auch zu den Phänomenen zellulärer Bewegungen bei, wie der Fortbewegung von Amöben, und in spezialisierten Strukturen für die Verlagerung, wie Cilien und Flagellen. Schließlich ist es verantwortlich für die Bewegung der Muskeln.

Mitose

Dank der dynamischen Instabilität können Mikrotubuli bei Zellteilungsprozessen vollständig reorganisiert werden. Das Mikrotubuli-Array während der Schnittstelle ist in der Lage zu zerlegen und die Tubulin-Untereinheiten sind frei.

Tubulin kann sich wieder zusammensetzen und die mitotische Spindel hervorbringen, die an der Trennung der Chromosomen beteiligt ist.

Es gibt bestimmte Medikamente wie Colchicin, Taxol und Vinblastin, die die Prozesse der Zellteilung unterbrechen.Es wirkt direkt auf Tubulinmoleküle und beeinflusst das Zusammensetzungs- und Dissoziationsphänomen von Mikrotubuli.

Zentrosom

In Tierzellen erstrecken sich Mikrotubuli zum Zentrosom, einer Struktur in der Nähe des Kerns, die von einem Paar Zentriolen gebildet wird (die jeweils senkrecht ausgerichtet sind) und von einer amorphen Substanz umgeben sind, die als pericentriolare Matrix bezeichnet wird.

Die Centriolen sind zylindrische Körper, die durch neun Tripletts von Mikrotubuli in einer den zellulären Cilien und Flagellen ähnlichen Organisation gebildet werden.

Im Prozess der Zellteilung erstrecken sich Mikrotubuli von den Zentrosomen und bilden die mitotische Spindel, die für die korrekte Verteilung der Chromosomen zu den neuen Tochterzellen verantwortlich ist.

Es scheint, dass Zentriolen für den Zusammenbau von Mikrotubuli innerhalb von Zellen nicht essentiell sind, da sie nicht in Pflanzenzellen oder in einigen eukaryotischen Zellen vorhanden sind, wie in den Eizellen bestimmter Nagetiere.

In der pericentriolaren Matrix findet die Initiation für den Zusammenbau von Mikrotubuli statt, wo die Keimbildung mit Hilfe von Gamma-Tubulin erfolgt.

Evolutionäre Perspektive

Die drei Arten von Tubulin (Alpha, Beta und Gamma) werden von verschiedenen Genen kodiert und sind homolog zu einem Gen, das in Prokaryoten gefunden wird und das für ein Protein von 40.000 Dalton, genannt FtsZ, kodiert. Das bakterielle Protein ist funktionell und strukturell Tubulin ähnlich.

Es ist wahrscheinlich, dass das Protein eine angestammte Funktion in den Bakterien hatte und während der evolutionären Prozesse modifiziert wurde, was zu einem Protein mit den Funktionen führte, die es in den Eukaryoten durchführt.

Referenzen

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