Apoenzym Eigenschaften, Funktionen und Beispiele



Eins Apoenzym Es ist der Proteinteil eines Enzyms, daher wird es auch als Apoprotein bezeichnet. Das Apoenzym ist inaktiv, das heißt, kann seine Funktion auszuführen bestimmte biochemische Reaktion durchgeführt wird, und unvollständige andere Moleküle als Cofaktoren bekannt zu verbinden.

Der Proteinteil (Apoenzym) bildet zusammen mit einem Cofaktor ein vollständiges Enzym (Holoenzym). Enzyme sind Proteine, die die Geschwindigkeit biochemischer Prozesse erhöhen können. Einige Enzyme benötigen ihre Cofaktoren, um die Katalyse durchzuführen, andere nicht.

Index

  • 1 Hauptmerkmale
    • 1.1 Sie sind Proteinstrukturen
    • 1.2 Sie sind Teil von konjugierten Enzymen
    • 1.3 Sie lassen eine Vielzahl von Cofaktoren zu
  • 2 Funktionen der Apoenzyme
    • 2.1 Erstellen Sie Holoenzyme
    • 2.2 Veranlassen katalytische Wirkung
  • 3 Beispiele
    • 3.1 Carboanhydrase
    • 3.2 Hämoglobin
    • 3.3 Cytochromoxidase
    • 3.4 Alkohol-Dehydrogenase
    • 3.5 Pyruvatkinase
    • 3.6 Pyruvatcarboxylase
    • 3.7 Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase
    • 3.8 Monoaminoxidase
    • 3.9 Lactatdehydrogenase
    • 3.10 Katalase
  • 4 Referenzen

Hauptmerkmale

Sie sind Proteinstrukturen

Die Apoenzyme entsprechen dem Proteinteil eines Enzyms, bei dem es sich um Moleküle handelt, deren Funktion darin besteht, als Katalysatoren gegen bestimmte chemische Reaktionen im Organismus zu wirken.

Sie sind Teil von konjugierten Enzymen

Enzyme, die keine Cofaktoren benötigen, sind als einfache Enzyme wie Pepsin, Trypsin und Urease bekannt. Im Gegensatz dazu sind Enzyme, die einen bestimmten Cofaktor benötigen, als konjugierte Enzyme bekannt. Diese bestehen aus zwei Hauptkomponenten: dem Cofaktor, der die Nicht-Protein-Struktur ist; und das Apoenzym, die Proteinstruktur.

Der Cofaktor kann eine organische Verbindung (z. B. ein Vitamin) oder eine anorganische Verbindung (z. B. ein Metallion) sein. Der organische Cofaktor kann ein Coenzym oder eine prosthetische Gruppe sein. Ein Coenzym ist ein Cofaktor, der schwach an das Enzym gebunden ist und daher leicht von der aktiven Stelle des Enzyms freigesetzt werden kann.

Sie lassen eine Vielzahl von Cofaktoren zu

Es gibt viele Cofaktoren, die sich mit Apoenzymen zu Holoenzymen verbinden. Die gemeinsamen Coenzyme sind NAD +, FAD, Coenzym A, Vitamin B und Vitamin C. Die üblichen Metallionen, die an Apoenzyme binden, sind unter anderem Eisen, Kupfer, Kalzium, Zink und Magnesium.

Die Cofaktoren binden fest oder leicht mit dem Apoenzym, um das Apoenzym in ein Holoenzym umzuwandeln. Sobald der Kofaktor aus dem Holoenzym entfernt ist, wird er wieder zu einem Apoenzym, das inaktiv und unvollständig ist.

Apoenzymfunktionen

Erstellen Sie Holoenzyme

Die Hauptfunktion der Apoenzyme besteht darin, die Holoenzyme hervorzurufen: Die Apoenzyme werden mit einem Cofaktor vereinigt und aus dieser Verbindung wird ein Holoenzym erzeugt.

Veranlassen zur katalytischen Aktion

Die Katalyse bezieht sich auf den Prozess, mit dem es möglich ist, einige chemische Reaktionen zu beschleunigen. Dank der Apoenzyme sind die Holoenzyme vollständig und in der Lage, ihre katalytische Wirkung zu aktivieren.

Beispiele

Carboanhydrase

Carboanhydrase ist ein entscheidendes Enzym in Tierzellen, Pflanzenzellen und in der Umwelt, um Kohlendioxidkonzentrationen zu stabilisieren.

Ohne dieses Enzym wäre die Umwandlung von Kohlendioxid zu Bikarbonat - und umgekehrt - extrem langsam, so dass es fast unmöglich wäre, lebenswichtige Prozesse wie Photosynthese in Pflanzen und Ausatmen während der Atmung durchzuführen.

Hämoglobin

Hämoglobin ist ein globuläres Protein, das in den roten Blutkörperchen von Vertebraten und im Plasma vieler Wirbellose vorhanden ist und dessen Funktion der Transport von Sauerstoff und Kohlendioxid ist.

Die Vereinigung von Sauerstoff und Kohlendioxid zu dem Enzym findet an einer Stelle statt, die Häm-Gruppe genannt wird, die dafür verantwortlich ist, dem Blut von Wirbeltieren die rote Farbe zu geben.

Globuläres Hämoglobin

Cytochromoxidase

Cytochromoxidase ist ein Enzym, das in den meisten Zellen vorhanden ist. Es enthält Eisen und ein Porphyrin.

Dieses oxidierende Enzym ist sehr wichtig für die Prozesse der Energiegewinnung. Es befindet sich in der mitochondrialen Membran, wo es den Transfer von Elektronen vom Cytochrom zu Sauerstoff katalysiert, was schließlich zur Bildung von Wasser und ATP (Energiemolekül) führt.

Alkohol-Dehydrogenase

Alkohol-Dehydrogenase ist ein Enzym, das hauptsächlich in der Leber und im Magen gefunden wird. Dieses Apoenzym katalysiert den ersten Schritt im Alkoholmetabolismus; das heißt, die Oxidation von Ethanol und anderen Alkoholen. Auf diese Weise verwandelt es sie in Acetaldehyd.

Sein Name gibt den Wirkungsmechanismus in diesem Prozess an: das Präfix "des" bedeutet "nein" und "hydro" bezieht sich auf ein Wasserstoffatom. Somit besteht die Funktion der Alkoholdehydrogenase darin, ein Wasserstoffatom aus Alkohol zu entfernen.

Pyruvatkinase

Pyruvatkinase ist das Apoenzym, das den letzten Schritt des zellulären Prozesses des Glukoseabbaus (Glykolyse) katalysiert.

Seine Funktion besteht darin, den Transfer einer Phosphatgruppe von Phosphoenolpyruvat zu Adenosindiphosphat zu beschleunigen, wobei ein Molekül Pyruvat und eines von ATP erzeugt wird.

Pyruvatkinase hat vier verschiedene Formen (Isoenzyme) in verschiedenen Geweben von Tieren, von denen jede bestimmte kinetische Eigenschaften erforderlich für die Kopplung an die metabolischen Erfordernisse dieser Gewebe hat.

Pyruvatcarboxylase

Pyruvat-Carboxylase ist das Enzym, das die Carboxylierung katalysiert; das heißt, die Übertragung einer Carboxylgruppe zu einem Pyruvatmolekül unter Bildung von Oxalacetat.

Katalysiert, und zwar in verschiedenen Geweben, zum Beispiel Leber und Niere beschleunigt erste Reaktionen für die Synthese von Glucose, während im Fettgewebe und fördert Gehirn Lipidsynthese aus Pyruvat.

Es ist auch an anderen Reaktionen beteiligt, die Teil der Kohlenhydrat-Biosynthese sind.

Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase

Acetyl-CoA-Carboxylase ist ein wichtiges Enzym im Stoffwechsel von Fettsäuren. Es ist ein Protein, das sowohl in Tieren als auch in Pflanzen vorkommt und mehrere Untereinheiten aufweist, die unterschiedliche Reaktionen katalysieren.

Seine Funktion wird übertragen im Wesentlichen eine Carboxylgruppe an Malonyl-CoA Coenzym A Acetyl convert (Malonyl-CoA).

Es hat 2 Isoformen, genannt ACC1 und ACC2, die sich in ihrer Funktion und Verteilung in Säugergewebe unterscheiden.

Monoaminoxidase

Monoaminoxidase ist ein Enzym, das in Nervengewebe ist, die wichtigen Funktionen für die Inaktivierung von bestimmten Neurotransmittern, wie Serotonin, Melatonin und Epinephrin erfüllt.

Beteiligt sich an biochemischen Abbaureaktionen verschiedener Monoamine im Gehirn. Bei diesen Oxidationsreaktionen verwendet das Enzym Sauerstoff mit einer Aminogruppe in einem Molekül, und zum Erzeugen eines Aldehyd (oder Keton) und die entsprechenden Ammoniak zu entfernen.

Lactatdehydrogenase

Lactat-Dehydrogenase ist ein Enzym, das in den Zellen von Tieren, Pflanzen und Prokaryoten gefunden wird. Seine Funktion besteht darin, die Umwandlung von Lactat in Brenztraubensäure zu fördern und umgekehrt.

Dieses Enzym ist bei der Zellatmung wichtig, während der Glucose, die aus der Nahrung stammt, abgebaut wird, um nützliche Energie für die Zellen zu erhalten.

Obwohl Laktatdehydrogenase in Geweben reichlich vorhanden ist, sind die Spiegel dieses Enzyms im Blut niedrig. Wenn jedoch eine Verletzung oder Krankheit vorliegt, werden viele Moleküle in den Blutkreislauf freigesetzt. Somit ist Laktatdehydrogenase ein Indikator für bestimmte Verletzungen und Krankheiten, wie beispielsweise Herzanfälle, Anämie, Krebs, HIV und andere.

Katalase

Katalase findet sich in allen Organismen, die in Gegenwart von Sauerstoff leben. Es ist ein Enzym, das die Reaktion beschleunigt, mit der sich Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff zersetzt. Auf diese Weise verhindert es die Ansammlung von toxischen Verbindungen.

So schützt es Organe und Gewebe vor Schäden durch Peroxid, eine Verbindung, die kontinuierlich in zahlreichen Stoffwechselreaktionen produziert wird. Bei Säugetieren findet es vorwiegend in der Leber statt.

Referenzen

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., und Reddy, M. (2016). Vorläufige Studie über Serum-Lactat-Dehydrogenase (LDH) -Prognostischer Biomarker in der Karzinombrust. Zeitschrift für klinische und diagnostische Forschung, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., und Hendrickson, W. A. ​​(1995). Struktur der Biotinyl-Domäne von Acetyl-Coenzym-A-Carboxylase, bestimmt durch MAD-Phasing. Struktur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biochemie (8. Ausgabe). W. H. Freeman und Firma.
  4. Butt, A. A., Michaels, S. & Kissinger, P. (2002). Die Assoziation von Serum-Laktat-Dehydrogenase-Ebene mit ausgewählten opportunistischen Infektionen und HIV-Progression. Internationales Journal für Infektionskrankheiten, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Funktion der Carboanhydrase im Blut. Natur, 137-38.
  6. Gaweska, H. & Fitzpatrick, P. F. (2011). Strukturen und Mechanismen der Monoaminoxidase-Familie. Biomolekulare Konzepte, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V. & Bamezai, R. N. K. (2010). Humane Pyruvatkinase M2: Ein multifunktionelles Protein. Protein-Wissenschaft, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. & Attwood, P. V. (2008). Struktur, Mechanismus und Regulation der Pyruvatcarboxylase. Biochemische Zeitschrift, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Isoenzyme der Pyruvatkinase. Biochemische Gesellschaftstransaktionen, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. und Martin, D. (2004). Biologie (7. Aufl.) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Struktur und Funktion von Carboanhydrasen. Biochemische Zeitschrift, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., und Healy, J. (2004). Monoaminoxidasen: Gewissheiten und Unsicherheiten. Aktuelle medizinische Chemie, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. und Pratt, C. (2016). Grundlagen der Biochemie: Leben am Molekulare Ebene (5. Ausgabe). Wiley
  14. Xu, H.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L.Z. (2014). Ist höheres Laktat ein Indikator für Tumor-metastasiertes Risiko? Eine Pilot-MRS-Studie mit Hyperpolarisiertem 13C-Pyruvat. Akademische Radiologie, 21(2), 223-231.